Juliette.bedek Posted December 4, 2024 Posted December 4, 2024 (edited) Bonsoir, Je suis en train de faire les QCM mis en ligne par le prof sur les enzymes et je ne comprend pas pourquoi "B. Toute variation importante du pH du milieu a une action sur la réaction enzyme-substrat en modifiant réversiblement la dissociation des acides aminés du site actif" est faux. La réaction est- elle irréversible, ou la raison est que le pH ne fait pas de dissociation mais a seulement une valeur optimale pour accélérer la réaction. Il y a aussi cette question que je ne comprend pas : B. La constante d’équilibre de la dissociation du complexe ES en E + P. (faux), mais je ne trouve pas la constante sur le poly (ou alors je l'ai vu mais je n'ai pas compris que c'était la contanste) J'ai une dernière question pour le QCM13 que je ne comprend pas "D. L’AMP se comporte comme un activateur allostérique de l'enzyme étudiée.", comment je sais a partir de la courbe si il est un activateur allostérique ou ortho ? J'ai aussi une dernière question, c'est quoi la différence entre les enzymes michaeliennes et les enzymes "normale", je sais pas si c'est la même chose ou pas mais comme on précise toujours dans les exercices "enzymes michaelienne" ça m'intrigue Merci Edited December 11, 2024 by Juliette.bedek Quote
Responsable Matière dzinthesky Posted December 4, 2024 Responsable Matière Posted December 4, 2024 Coucou ! Il y a 3 heures, Juliette.bedek a dit : "B. Toute variation importante du pH du milieu a une action sur la réaction enzyme-substrat en modifiant réversiblement la dissociation des acides aminés du site actif" est faux. La réaction est- elle irréversible, ou la raison est que le pH ne fait pas de dissociation mais a seulement une valeur optimale pour accélérer la réaction. Ton enzyme va fonctionner plus ou moins bien selon le pH du milieu, donc la variation aura un impact sur le fonctionnement de ton enzyme mais pas sur l'interaction au niveau du site actif. Il y a 3 heures, Juliette.bedek a dit : B. La constante d’équilibre de la dissociation du complexe ES en E + P. (faux), mais je ne trouve pas la constante sur le poly (ou alors je l'ai vu mais je n'ai pas compris que c'était la contanste) Il manque une partie de l'énoncé non ? Il y a 3 heures, Juliette.bedek a dit : J'ai une dernière question pour le QCM13 que je ne comprend pas "D. L’AMP se comporte comme un activateur allostérique de l'enzyme étudiée.", comment je sais a partir de la courbe si il est un activateur allostérique ou ortho ? Le prof ne parle pas d'activateur orthostérique dans son cours, ce qui est attendu de ce QCM c'est plutôt de savoir si c'est un activateur ou inhibiteur. Ici, tu vois que le Km est diminué par rapport à ta condition normale, donc que l'affinité augmente et que l'ATP est un activateur ! Il y a 3 heures, Juliette.bedek a dit : J'ai aussi une dernière question, c'est quoi la différence entre les enzymes michaeliennes et les enzymes "normale", je sais pas si c'est la même chose ou pas mais comme on précise toujours dans les exercices "enzymes michaelienne" ça m'intrigue Une enzyme michaélienne c'est une enzyme qui va se fixer sur 1 seul site actif, alors que d'autres enzymes possèdent des modes de fixation différentes. Pour information certaines enzymes ont un mode de fixation dit "ping pong" càd qu'elle va intéragir avec son substrat et former directement le produit, sans passer par un complexe intermédiaire. Une enzyme michaélienne possède donc des propriétés qui répondent à l'équation de Michaelis que vous étudiez en cours ! En espérant que ce soit plus clair si jamais n'hésite pas à poser des questions !! Bon courage sofiaspirine and Juliette.bedel 1 1 Quote
Juliette.bedel Posted December 4, 2024 Posted December 4, 2024 Déjà merci beaucoup vraiment il y a 39 minutes, dzinthesky a dit : Il manque une partie de l'énoncé non Sinon l'énoncé est " La constante de Michaelis Km est : B. La constante d'équilibre de la dissociation du complexe ES en E +P" sofiaspirine and dzinthesky 2 Quote
Responsable Matière Solution sofiaspirine Posted December 5, 2024 Responsable Matière Solution Posted December 5, 2024 Coucou! Je me permets de te répondre. La constante Km dépend de la formation et de la dissociation du complexe enzyme-substrat mais ce n'est pas la constante d'équilibre. Pour Km, tu as la concentration en substrat nécessaire pour atteindre la moitié du Vmax. Pour reprendre le cours du prof tu le vois diapositive 108 sur ce schéma : Tu vois que ta constant de dissociation correspond à k2 et non Km. Au cas où tu serais un peu perdu avec cette notion de k2 : en enzyme lorsque tu formes du substrat tu as une constante k1 qui correspond à la constante de formation du complexe enzyme-substrat et une fois que tu as formé ce complexe, il peut de dissocier pour libérer ton enzyme et un produit. On parlera ici de constante de dissociation qu'on appelle aussi k2. ta constante de Michaelis peut être calculée à partir de ces deux autres constantes (vous n'avez pas à connaitre la formule) donc le Km dépend de ces constantes. Voilà j'espère que c'est plus clair pour toi n'hésite pas sinon Juliette.bedel and dzinthesky 1 1 Quote
Recommended Posts
Join the conversation
You can post now and register later. If you have an account, sign in now to post with your account.
Note: Your post will require moderator approval before it will be visible.