Enzymologie, biochimie incompréhension

[Chicoco]

Bonjour,

L'énoncé du QCM qui me pose problème est  le suivant : "Les inhibiteurs non compétitifs agissent en diminuant la vitesse du complexe intermédiaire ES. Cette affirmation est fausse". Correction: les inhibiteurs non compétitifs augmentent la pente de la droite de Lineweaver-Burk par rapport à celle obtenue en absence d'inhibiteur.

Cela signifie que ces inhibiteurs se fixent à l'enzyme, qu'elle soit seule (E) ou déjà liée au substrat (ES). Cependant, je trouve cela contre-intuitif, car on les appelle "non compétitifs". Malgré leur mode d'action, ces inhibiteurs ralentissent la réaction enzymatique en diminuant la vitesse maximale (Vmax), sans affecter l'affinité de l'enzyme pour son substrat (Km reste constant).

En conséquence, la pente de la droite de Lineweaver-Burk (qui est l'inverse de la vitesse) augmente. C'est logique mathématiquement, mais j'ai du mal à me représenter cette situation concrètement dans les faits.

 

Merci d'avance pour votre réponse cela m'aiderait beaucoup

Bonne journée !!

Edited December 1, 2024 by Chicoco

[Chicoco]

Aussi j'ai une autre question, est-ce que lorsque l'on a un inhibiteur compétif, on peut dire qu'on a un même site de fixation pour les deux droites ?

Merci d'avance ! !

 

(_{désolé je spam avec la biochimie})

Edited December 1, 2024 by Chicoco

[Momow]

Salut !
Je pense que tu as bien compris le principe de l'inhibiteur enzymatique non compétitif. En effet, il va se fixer sur l'enzyme, qu'elle soit seule ou liée à son substrat (les effecteurs non compétitifs se fixent sur un autre site que celui du substrat naturel). Cela entraîne une diminution de la Vmax sans modifier le Km.

Donc, en reprenant l'énoncé, pour moi l'affirmation est bien fausse, du fait que les inhibiteurs non compétitifs agissent en diminuant la vitesse de la réaction globale, c'est-à-dire la formation du produit, et non pas la vitesse du complexe intermédiaire ES. Ce dernier phénomène serait plutôt le fait d'un inhibiteur compétitif, qui interfère avec le substrat, diminuant ainsi l'affinité pour ce dernier.

Sinon pour la correction proposée elle te montre en effet que les inhibiteurs non compétitifs vont augmenter la pente de la droite par l'équation donnée Km/Vmax où Vmax diminue dans ce cas. 

J'espère que c'est plus clair sinon n'hésite pas.

Edited December 1, 2024 by Momow

[Momow]

  On 12/1/2024 at 2:17 PM, Chicoco said:

Aussi j'ai une autre question, est-ce que lorsque l'on a un inhibiteur compétif, on peut dire qu'on a un même site de fixation pour les deux droites ?

Merci d'avance ! !

 

(_{désolé je spam avec la biochimie})

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Alors quand tu vas avoir un inhibiteur compétitif il va donc entrer en compétition avec le substrat naturel et donc la pente de la droite va elle diminuée par rapport à l'enzyme avec son substrat seul , si tu parles de ces 2 paramètres il va y avoir le même site de fixation sur l'enzyme entre le substrat et l'inhibiteur compétitif.

=> Je vois pas très bien ce que tu entends dans "même site de fixation pour les deux droites"  si tu peux plus détailler stp.

Edited December 1, 2024 by Momow

[Chicoco]

Salut @Momow merci pour ta réponse !

  On 12/1/2024 at 2:27 PM, Momow said:

Donc, en reprenant l'énoncé, pour moi l'affirmation est bien fausse, du fait que les inhibiteurs non compétitifs agissent en diminuant la vitesse de la réaction globale, c'est-à-dire la formation du produit, et non pas la vitesse du complexe intermédiaire ES. Ce dernier phénomène serait plutôt le fait d'un inhibiteur compétitif, qui interfère avec le substrat, diminuant ainsi l'affinité pour ce dernier.

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Ok cette explication m'a permis de clarifier les choses dans ma tête je pense avoir compris !

Bon dimanche

  On 12/1/2024 at 2:37 PM, Momow said:

Alors quand tu vas avoir un inhibiteur compétitif il va donc entrer en compétition avec le substrat naturel et donc la pente de la droite va elle diminuée par rapport à l'enzyme avec son substrat seul , si tu parles de ces 2 paramètres il va y avoir le même site de fixation sur l'enzyme entre le substrat et l'inhibiteur compétitif.

=> Je vois pas très bien ce que tu entends dans "même site de fixation pour les deux droites"  si tu peux plus détaillées stp.

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C'était issu de cette annale (j'aurais du la mettre désolé j'avoue que ce n'était pas très clair)

https://ibb.co/p3Yz6Kb

[Momow]

Dans ce cas, c'est bien un inhibiteur non compétitif, puisque la Vmax est diminuée (donc 1/Vmax augmente sur la courbe des inverses) et Km n'est pas modifié, puisque les deux courbes coupent l'axe des abscisses au même point (qui correspond à -1/Km).

=> Les réponses sont donc ABE.

Bon courage !

[Chicoco]

d'accord merci beaucoup