Cours

[rivaRoxanneban]

Salut ! 

J'ai un peu de mal en biochimie et je reste bloquée sur des qcm de ce type : 

- Concernant les Acides Aminés : 

QCM 6 - On réalise une chromatographie d’échange de cations avec élution par un gradient de pH pour séparer un mélange de trois acides aminés (Arg, Asp, Leu) qu’on nomme CestLaCourse. Ayant perdu toutes vos économies dans l’impression des innombrables diaporamas de cours, vous cherchez à miser sur l’acide aminé qui sort le plus rapidement pour pouvoir dépenser l’argent gagné lors de vos vacances bien méritées. Pour vous aider dans cette quête on vous donne les pK suivants : a-aminé : 9,3, a-carboxylique : 2,1, e-aminé : 10,5, y-carboxylique : 4. Donnez le caractère vrai ou faux des propositions suivantes :

A. Arg est élué en premier : c’est le gagnant de la course.

B. Leu arrive en seconde position.

C. Asp arrive avant Leu.

D. Arg est le dernier, vous ne misez donc pas sur lui.

E. La phase stationnaire est chargée positivement.

Source : Poly de l'avent : sujet type 1 Année : 2021-2022 

Réponse : BCD 

--> Je ne sais pas comment faire pour ce qcm, vous avez une méthode ??

 

 

QCM 15 - On donne des valeurs approchées des pK des différents groupes ionisés : α aminé : 9,3 ; α-carboxylique : 2,1 ; ε-aminé : 10,5 ; γ-carboxylique : 4. On va étudier ici un tripeptide constitué de Lys-Asp-Val. Ce peptide est mis dans une chromatographie échangeuse d’anions. Indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses.

A. Le pHi de Val vaut 5,7

B. Le pHi de l’Asp vaut 7,7

C. À pH = 7 les 3 AA seront toujours fixés sur la colonne.

D. Le pHi de ce peptide vaut environ 6,6

E. Le premier élué sera Lys puis Val et enfin Asp.

Réponse : ADE

--> Pareil pour ce qcm, comment faire ???

 

 

QCM 4 - Voici quelques informations que vous obtenez suite à l’analyse du peptide PASSine (nom gé- nérique), dont la prise quotidienne est censée vous assurer la réussite en biochimie : - Son poids moléculaire est d’environ 1,1 KDa - L’action du Bromure de Cyanogène sur ce peptide libère 2 fragments - L’action de la trypsine sur ce peptide libère 3 fragments - La Chymotrypsine clive ce peptide au niveau de 3 sites - L’action d’une carboxypeptidase ou d’une aminopeptidase libère dans les 2 cas un dérivé Mé- thionine Parmi les propositions suivantes concernant la structure de ce (super) peptide, indiquez celles qui sont vraies et/ou fausses :

A. Met - Ala - Gly - Arg - Tyr - Ile - Lys - Trp - Tyr - Met

B. Met - Cys - Tyr - Trp - Phe - Ala - Arg - Lys - Met

C. Met - Tyr - Trp - Phe - Arg - Lys - Ile - Val - Gly

D. Met - Phe - Arg - Cys - Trp - Lys - Tyr - Gly - Pro - Met

E. Met - Phe - Arg - Lys - Tyr - Met - Gly - Val - Ala – Met

Réponse : AD

--> Je ne vois pas pourquoi l'item E est faux ? 

 

- Concernant l'enzymologie : 

QCM 2 - Soit une enzyme michaelienne dont la Vmax = 2 μmol/min et dont le Km = 7,5 mmol/L :

A. La vitesse de réaction pour [S] = 16,5 mmol/L est de V = 1,875 μmol/min (comparez au dixième près).

B. La vitesse de réaction pour [S] = 16,5 mmol/L est de V = 1,375 μmol/min (comparez au dixième près).

C. En ajoutant un inhibiteur, on obtient : Vmax = 2 μmol/min et Km = 9 mmol/L, c’est donc un inhibiteur compétitif.

D. En ajoutant un inhibiteur, on obtient : Vmax = 2 μmol/min et Km = 9 mmol/L, c’est donc un inhibiteur non compétitif.

E. Si on place l’enzyme à 38°C au lieu de 37°C (température corporelle), son activité va baisser

Réponse : BC

--> Je ne comprends pas la formule qu'on doit utiliser pour la A et la B ? 

 

QCM 7 - Concernant la représentation suivante, indiquez le caractère vrai ou faux des affirmations suivantes : - E1 désigne la cinétique enzymatique de l’acétycholine-transférase-1 - E2 désigne la cinétique enzymatique de l’acétycholine-estérase-1

A. L’intersection de la courbe E1 avec l’axe des abscisses est directement proportionnelle au Km de l’enzyme.

B. L’acétycholine-transférase-1 a une affinité supérieure à l’acétycholine-estérase-1.

C. La Vmax de l’acétycholine-transférase-1 est supérieure à celle de l’acétycholine-estérase-1.

D. L’ordonnée à l’origine de E2 vaut Vmax.

E. Les isoenzymes sont des enzymes ayant des propriétés physico-chimiques identiques bien que leurs propriétés catalytiques soient différentes.

Réponse : Tout faux 

--> Comment interpréter le passage de la courbe linéaire à la courbe michaelienne ? 

 

Mercii pour vos réponses !

Bonne soirée 

 

[PolymeraseN]

  On 11/28/2024 at 6:32 PM, jss.maypo said:

Salut ! 

J'ai un peu de mal en biochimie et je reste bloquée sur des qcm de ce type : 

- Concernant les Acides Aminés : 

QCM 6 - On réalise une chromatographie d’échange de cations avec élution par un gradient de pH pour séparer un mélange de trois acides aminés (Arg, Asp, Leu) qu’on nomme CestLaCourse. Ayant perdu toutes vos économies dans l’impression des innombrables diaporamas de cours, vous cherchez à miser sur l’acide aminé qui sort le plus rapidement pour pouvoir dépenser l’argent gagné lors de vos vacances bien méritées. Pour vous aider dans cette quête on vous donne les pK suivants : a-aminé : 9,3, a-carboxylique : 2,1, e-aminé : 10,5, y-carboxylique : 4. Donnez le caractère vrai ou faux des propositions suivantes :

A. Arg est élué en premier : c’est le gagnant de la course.

B. Leu arrive en seconde position.

C. Asp arrive avant Leu.

D. Arg est le dernier, vous ne misez donc pas sur lui.

E. La phase stationnaire est chargée positivement.

Source : Poly de l'avent : sujet type 1 Année : 2021-2022 

Réponse : BCD 

--> Je ne sais pas comment faire pour ce qcm, vous avez une méthode ??

 

 

QCM 15 - On donne des valeurs approchées des pK des différents groupes ionisés : α aminé : 9,3 ; α-carboxylique : 2,1 ; ε-aminé : 10,5 ; γ-carboxylique : 4. On va étudier ici un tripeptide constitué de Lys-Asp-Val. Ce peptide est mis dans une chromatographie échangeuse d’anions. Indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses.

A. Le pHi de Val vaut 5,7

B. Le pHi de l’Asp vaut 7,7

C. À pH = 7 les 3 AA seront toujours fixés sur la colonne.

D. Le pHi de ce peptide vaut environ 6,6

E. Le premier élué sera Lys puis Val et enfin Asp.

Réponse : ADE

--> Pareil pour ce qcm, comment faire ???

 

 

QCM 4 - Voici quelques informations que vous obtenez suite à l’analyse du peptide PASSine (nom gé- nérique), dont la prise quotidienne est censée vous assurer la réussite en biochimie : - Son poids moléculaire est d’environ 1,1 KDa - L’action du Bromure de Cyanogène sur ce peptide libère 2 fragments - L’action de la trypsine sur ce peptide libère 3 fragments - La Chymotrypsine clive ce peptide au niveau de 3 sites - L’action d’une carboxypeptidase ou d’une aminopeptidase libère dans les 2 cas un dérivé Mé- thionine Parmi les propositions suivantes concernant la structure de ce (super) peptide, indiquez celles qui sont vraies et/ou fausses :

A. Met - Ala - Gly - Arg - Tyr - Ile - Lys - Trp - Tyr - Met

B. Met - Cys - Tyr - Trp - Phe - Ala - Arg - Lys - Met

C. Met - Tyr - Trp - Phe - Arg - Lys - Ile - Val - Gly

D. Met - Phe - Arg - Cys - Trp - Lys - Tyr - Gly - Pro - Met

E. Met - Phe - Arg - Lys - Tyr - Met - Gly - Val - Ala – Met

Réponse : AD

--> Je ne vois pas pourquoi l'item E est faux ? 

 

- Concernant l'enzymologie : 

QCM 2 - Soit une enzyme michaelienne dont la Vmax = 2 μmol/min et dont le Km = 7,5 mmol/L :

A. La vitesse de réaction pour [S] = 16,5 mmol/L est de V = 1,875 μmol/min (comparez au dixième près).

B. La vitesse de réaction pour [S] = 16,5 mmol/L est de V = 1,375 μmol/min (comparez au dixième près).

C. En ajoutant un inhibiteur, on obtient : Vmax = 2 μmol/min et Km = 9 mmol/L, c’est donc un inhibiteur compétitif.

D. En ajoutant un inhibiteur, on obtient : Vmax = 2 μmol/min et Km = 9 mmol/L, c’est donc un inhibiteur non compétitif.

E. Si on place l’enzyme à 38°C au lieu de 37°C (température corporelle), son activité va baisser

Réponse : BC

--> Je ne comprends pas la formule qu'on doit utiliser pour la A et la B ? 

 

QCM 7 - Concernant la représentation suivante, indiquez le caractère vrai ou faux des affirmations suivantes : - E1 désigne la cinétique enzymatique de l’acétycholine-transférase-1 - E2 désigne la cinétique enzymatique de l’acétycholine-estérase-1

A. L’intersection de la courbe E1 avec l’axe des abscisses est directement proportionnelle au Km de l’enzyme.

B. L’acétycholine-transférase-1 a une affinité supérieure à l’acétycholine-estérase-1.

C. La Vmax de l’acétycholine-transférase-1 est supérieure à celle de l’acétycholine-estérase-1.

D. L’ordonnée à l’origine de E2 vaut Vmax.

E. Les isoenzymes sont des enzymes ayant des propriétés physico-chimiques identiques bien que leurs propriétés catalytiques soient différentes.

Réponse : Tout faux 

--> Comment interpréter le passage de la courbe linéaire à la courbe michaelienne ? 

 

Mercii pour vos réponses !

Bonne soirée 

 

Expand  

Salut chef !

Alors, tout d'abord, pour le premier qcm, il te faut connaître la conformation de tes AA. À partir de là, tu détermines le pHi de chacun de tes AA donnés en utilisant ta formule (pkA+pKB)/2. Il faut bien que tu fasses attention à la fonction que porte ta chaîne latérale (ou radical) : ici, s'il s'agit  d'une fonction amine, tu utiliseras le pK correspondant à ta fonction e-amine et a-carboxylique. Si par contre il s'agit d'une fonction carboxylique, tu utiliseras le pK de l'a-amine et du y-carboxylique. Dans le cas ou ta chaine latérale ne présenterai aucune des deux fonctions, tu utilises les pk de ton a-amine et a-carboxylique. Après avoir déterminé les pHi des est 3 AA, tu regardes l'énoncé pour savoir si on te parle de chromatographie échangeuse de cation ou d'anion. Ici, il s'agit d'une échange de cations.

 

Le but va donc être d'obtenir des AA chargés positivement et qui seront ainsi arrêtés. En effet, tu pars de pH = 0 et tu l'augmentes peu à peu. Au début, tous tes AA sont retenus par la colonne chargée négativement puisqu'ils sont sous forme positive étant donné que pH < pHi. Dès que le pH>pHi, l'AA se décroche puisqu'il prend une forme négative et ne sera plus retenu par la colonne : il sera élué.

Ainsi, l'AA qui aura le pHi le plus faible sera élué en premier et celui qui a le pHi le plus élevé sera élué en dernier.

Tu en déduis les réponses du QCM.

Pour le deuxième qcm, il s'agit du même principe, excepté le fait que tu sois sur une chromatographie échanges d'anions. Tu vas donc ici augmenter ton pH, puisque tu cherches à obtenir des AA chargés négativement, ce qui arrive lorsque pH>pHi. Ainsi, ici, ce sera l'inverse : celui qui aura le pHi le plus petit sera le moins élué et inversement pour le pHi le plus élevé.

Pour le troisième qcm, l'item E est faux puisqu'on te précise que la chymotrypsine coupe en trois sites. Or celle-ci coupe après des AA aromatiques et la molécule de l'item E n'en présente que deux. Il n'y aura section qu'en deux sites et non trois.

Pour le quatrième qcm, pour les items A et B, tu dois utiliser la formule V = (Vmax × [S])/ (Km + [S]), ce qui te fait bien remonter sur le résultat de l'item B.

Pour le cinquième qcm, l'ordonnée à l'origine de chacune de tes courbes vaut 1/Vmax et l'intersection de tes courbes avec l'axe des abscisses vaut -1/Km.

En espérant avoir répondu à tes questions !

(si @sofiaspirine peut confirmer)

 

 

[rivaRoxanneban]

  On 11/28/2024 at 7:36 PM, PolymeraseN said:

Ainsi, on peut en déduire que l'AA ayant le pHi le plus important sera celui qui sera chargé positivement en premier et donc qui sera arrêté en premier sur ta chromatographie, en d'autres termes ce sera le moins élué. Tu en déduis les réponses du QCM

Expand  

D'accord merci, mais dans ce cas est ce que tu peux me montrer avec les calculs (désolé je suis chiante)  

[PolymeraseN]

  On 11/28/2024 at 8:07 PM, jss.maypo said:

D'accord merci, mais dans ce cas est ce que tu peux me montrer avec les calculs (désolé je suis chiante)  

Expand  

pardon chef, je me souviens plus exactement des calculs que je t'a précisé donc je te les refaits ci-dessous : 

- pour l'arginine, je prends pk de l'a-amine et de l'e-amine donc pHi = (10,5 + 9,3)/2 =9,9

- pour l'asparagine je prends le pk de l'a-carboxylique et y-carboxylique donc pHi =(2,1+4)/2 =3,05

- pour la leucine je prends le pk de l'a-carboxylique et de l'a-amine donc pHi = (9,3+2,1)/2 =5,7 

Et tu tombes donc bien sur l'asparagine première, la leucine deuxième et l'arginine troisième !

[sofiaspirine]

Coucou! Yess @PolymeraseN a super bien expliqué j'aurais pas dit mieux n'hésite pas si tu as d'autres question!!

[rivaRoxanneban]

Je voulais demander pour etre sure mais tu as dis que lorsqu'on avait une chromatographie échangeuse de cations, on faisait baisser le ph pour savoir quel AA s'arrete en premier sur la chromatographie. Or, dans ce qcm, ils ont augmenté le ph ?? (est ce que c'est une errata ou c'est que j'ai rien compris) 

 

Source : poly de l'avant 2023-2024 (plateforme qcm)

QCM 9 - On réalise une chromatographie d’échange de cations avec élution par gradient de pH pour séparer un mélange de 3 AA ( Lys, Glu, Ile). On cherche à déterminer l’ordre d’élution. On vous donne les informations suivantes : α-aminé: 9.3, α-carboxylique : 2.1, ϵ-aminé: 10.5 et γ- carboxylique: 4. Indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :

A. Lys est éluée en première

B. Ile est éluée en deuxième.

C. Glu est éluée après Ile.

D. Lys est éluée en dernière.

E. La phase stationnaire est chargée négativement.

Correction :

A. FAUX : On réalise une chromatographie échangeuse de cations, ainsi, la phase stationnaire est chargée négativement afin de retenir les AA chargés positivement. Donc la phase mobile est initialement chargée négativement : c’est-à-dire que le pH initial est de 0, et on le fait augmenter pendant l’élution. Dans l’ordre, Lys est l’AA le plus basique donc il sera élué en dernier. Au contraire, nous avons Glu étant l’AA le plus acide, qui sera élué en premier.

B.VRAI

C. FAUX

D. VRAI

E. VRAI

 

Merci !

 

[PolymeraseN]

  On 11/28/2024 at 10:56 PM, jss.maypo said:

Je voulais demander pour etre sure mais tu as dis que lorsqu'on avait une chromatographie échangeuse de cations, on faisait baisser le ph pour savoir quel AA s'arrete en premier sur la chromatographie. Or, dans ce qcm, ils ont augmenté le ph ?? (est ce que c'est une errata ou c'est que j'ai rien compris) 

 

Source : poly de l'avant 2023-2024 (plateforme qcm)

QCM 9 - On réalise une chromatographie d’échange de cations avec élution par gradient de pH pour séparer un mélange de 3 AA ( Lys, Glu, Ile). On cherche à déterminer l’ordre d’élution. On vous donne les informations suivantes : α-aminé: 9.3, α-carboxylique : 2.1, ϵ-aminé: 10.5 et γ- carboxylique: 4. Indiquez si les propositions suivantes sont vraies ou fausses :

A. Lys est éluée en première

B. Ile est éluée en deuxième.

C. Glu est éluée après Ile.

D. Lys est éluée en dernière.

E. La phase stationnaire est chargée négativement.

Correction :

A. FAUX : On réalise une chromatographie échangeuse de cations, ainsi, la phase stationnaire est chargée négativement afin de retenir les AA chargés positivement. Donc la phase mobile est initialement chargée négativement : c’est-à-dire que le pH initial est de 0, et on le fait augmenter pendant l’élution. Dans l’ordre, Lys est l’AA le plus basique donc il sera élué en dernier. Au contraire, nous avons Glu étant l’AA le plus acide, qui sera élué en premier.

B.VRAI

C. FAUX

D. VRAI

E. VRAI

 

Merci !

 

Expand  

Salut chef !

Je viens de reprendre mon explication de hier soir et effectivement j'ai fait une erreur dans le déroulé.

En effet, tu pars de pH = 0 et tu l'augmentes peu à peu. Au début, tous tes AA sont retenus par la colonne chargée négativement puisqu'ils sont sous forme positive étant donné que pH < pHi. Dès que le pH devient supérieur au pHi, l'AA se décroche puisqu'il prend une forme négative et ne sera plus retenu par la colonne : il sera élué. Ainsi, l'AA qui aura le pHi le plus faible sera élué en premier et celui qui a le pHi le plus élevé sera élué en dernier.

Encore désolé, pour l'erreur de hier c'est corrigé sur ma première réponse !

[dzinthesky]

Salut tout le monde ! J'ai modifié la réponse initiale de @PolymeraseN, donc la réponse en solution est corrigée et juste !

Bon courage et si tu as d'autres questions n'hésite pas !