manoncocyte Posted November 1, 2024 Posted November 1, 2024 Bonjour ! Dans un des QCM, plus précisément le QCM 18, on nous dit que dans l’inhibition non compétitive, l’affinité de l’enzyme pour le substrat n’est pas modifié et ce qu’elle que soit la concentration de l’inhibiteur. Seulement dans mes souvenirs des cours de terminale, il me semblait que même une fixation « allostérique » modifie l’affinité en modifiant la conformation du site de reconnaissance. J’espère que ma question n’est pas bête parce que souvent je pose des questions et quand on me donne la réponse, je trouve cela très logique (mon cerveau fait des bugs mdr) En vous souhaitant une belle journée !! Quote
Tuteur Solution alice.lmq Posted November 1, 2024 Tuteur Solution Posted November 1, 2024 Salut ! Alors on considère que l’inhibition non compétitive ne modifie pas l’affinité de l’enzyme pour le substrat dans le sens où l’inhibiteur ne se place pas sur le même site de fixation, il n’entre pas en compétition à proprement parlé avec le substrat, ce qui lui donne la capacité de se fixer aussi bien à l'enzyme dont le site actif est libre qu'au complexe formé par l'enzyme et son substrat. C’est plus clair ? dzinthesky, manoncocyte and sofiaspirine 1 1 1 Quote
Ancien du Bureau Dr_Zaius Posted November 1, 2024 Ancien du Bureau Posted November 1, 2024 Coucou @manoncocyte ! Je suis d'accord avec la réponse d'@alice.lmq effectivement l'affinité n'est pas modifiée (Km constant) c'est la vitesse de la réaction qui va être ralentie expliquant l'effet d'inhibition. En espérant que c'est plus clair, belle journée manoncocyte and péri-an-toine 1 1 Quote
manoncocyte Posted November 1, 2024 Author Posted November 1, 2024 Oui c’est beaucoup plus clair merci beaucoup à vous deux pour votre aide !! Dr_Zaius 1 Quote
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