Enzymologie

[Rivaroxaban]

Hello ! Je rencontre un problème sur les deux premiers items de ce qcm : 

Source : S1 colle n°6 : Année : 2021-2022 - Plateforme QCM

La flemmardite, une inflammation bien connue du système nerveux des PASS lorsqu’ils ouvrent leurs cours d’UE 7, a récemment été décrite dans la littérature par Ema (une RM fan des cours d’enzymologie du Professeur A). Dans les neurones de ces derniers, elle y découvrit une enzyme de classe EC5, qu’elle baptisa la flémar- dase. Pour comprendre son mécanisme d'action, elle utilisa plusieurs composés. - La courbe avec des carrés représente le témoin de l'expérience. - La courbe avec des ronds décrit la cinétique enzymatique avec ajout d’hypoxanthine. - La courbe avec des triangles décrit la cinétique enzymatique avec ajout de xanthine. Donnez le caractère vrai ou faux des affirmations suivantes :

A. La Xanthine et l’hypoxanthine sont des inhibiteurs compétitifs de la flémardase.

B. Si l’on se réfère aux équations de Michaelis à partir de cette représentation en Lineweaver-Burk, nous remarquons un décalage de l’hyperbole vers la gauche suite à l’ajout de Xanthine. Ainsi son nouveau Km vaut environ 10μM ce qui nous permet d’affirmer que son affinité s’en retrouve alors baissée par rapport au té-moin.

 

- Pour la A, j'ai du mal à me représenter le km avec cette représentation de Lineweaver-Burk, comment est ce qu'on peut voir que le km est plus fort ou non par rapport au témoin ?

- Pour la B, la correction dit que c'est vrai, qu'il y a un décalage vers la gauche. Mais normalement, dans la courbe Michaelienne, quand le km augmente, cela ne provoque pas un décalage vers la droite ?? 

- Aussi, pour passer d'une représentation de Lineweaver-Burk à une courbe Michaelienne, il faut faire comment ? 

 

Mercii pour vos réponses ! 

 

[alice.lmq]

Salut ! 

- pour trouver le km dans ce genre de représentation il suffit de regarder l’intersection de la droite avec l’axe des abscisses qui te donne (-1/Km). A partir de cette donnée tu peux ainsi trouver le Km est regardé s’il est augmenté ou non par rapport au témoin

- pour l’item B aussi je ne comprends pas, pour moi si la courbe est décalée vers la gauche cela veut aussi dire que l’affinité est augmentée…

 

Et enfin on ne te demandera pas forcément de savoir le faire, mais pour passer à une courbe michaelienne tu dois d’abord placer en abscisse la concentration en substrat, et en ordonnée la Vmax. Puis tu reportes en fonction de ce que la courbe de Lineweaver te donne (rappel, dans ce type de courbe intersection de la droite avec l’axe des abscisses = -1/Km et avec l’axe des ordonnées = 1/Vmax). Donc tu en déduis d’abord le Vmax, qui correspond sur la courbe michaelienne au « maximum » (là où ta courbe s’aplatit et arrête de croître en gros) et le Km sera donc la valeur de concentration en substrat pour atteindre la moitié de la Vmax.

Voilà j’espère que c’est plus clair, bon courage !

[Momow]

Salut!

Alors dans ce type d'exercice il est important tout d'abord de déterminer le Km de chaque courbe mais également la Vmax.

On sais selon le cours que les courbes coupent l'axe des ordonnée en 1/vmax et celle des abscisses en -1/Km.

Donc en observant sur notre graphique on peut déjà voir que la Vmax est inchangée puisque chaque courbent coupent l'axe des ordonnées au même point.

Ensuite pour le Km tu peux soit le calculer quand les valeurs te le permettent soit le déterminer par raisonnement, en effet ici on voit que le Km de la cinétique enzymatique de la flemmardise ajouté à l'hypoxanthine (courbe avec des ronds) est plus petit que celui du témoin (courbe avec les carrés) du fait que la valeur de -1/Km est plus petite (soit un Km petit donne une valeur qui tend vers l'infini sauf que là puisque on a un signe moins ça sera une plus petite valeur).

Ensuite avec le même raisonnement le Km de la flemmardise ajouté à la xanthine (triangle) est plus grande que celui du témoin du fait que notre -1/Km est plus grand (valeur qui tend vers zéro donc Km plus grand au dénominateur).

Au final on sait que Vmax est inchangé et que :

km(hypoxanthine)<Km(témoin)<km(xanthine)

On remarque qu'on est en présence d'effecteurs orthostérique (compétitif) puisque le Km est modifié.

 

A- Elle est fausse puisque l'hypoxanthine n'agit pas comme un inhibiteur il augmente au contraire l'affinité puisque le Km diminue. 

B- Ici je pense que c'est un errata puisque en effet, lorsque Km augmente cela signifie que l'affinité de l'enzyme pour le substrat diminue. En conséquence, une plus grande concentration de substrat est nécessaire pour atteindre la moitié de Vmax donc il y a un décalage de la courbe vers la droite.

Pour passer d'une représentation de Linweaver à Michaelis il suffit de tracer les axes vitesse en ordonnée et substrat en abscisse et ensuite de recréer les courbes de manière hyperbolique en associant chaque Km(abscsisse) à Vmax/2(ordonnée) à chaque Vmax que tu as calculer en représentation de Linweaver.

 

J'espère que c'est assez clair sinon n'hésite pas.

Bon courage !

 

Edited November 1, 2024 by Momow