PauliNébuline Posted November 1, 2024 Posted November 1, 2024 Bonjour! Est-ce que vous pouriez m'expliquer la partie du cours sur HPS40, HPC70 et la protéine TriC? Merci! Quote
marinopharyngite Posted November 1, 2024 Posted November 1, 2024 Coucou, Alors de ce que j’ai compris on a 2 protéines chaperonnes et un complexe qui vont du coup aider à replier les protéines mal repliées. Hsp40 reconnaît les protéines mal repliée et va se lier à elles pour éviter que plusieurs protéines s’agglutinent entre elles et elle amène la protéine défectueuse à Hsp70 qui va elle se lier aux parties hydrophobes exposées de la protéine. Elle va ensuite libérer de l’ADP ce qui va permettre de reformer une structure de la protéine correcte. Du coup hsp40 cible et hsc70 répare en quelque sorte. Pour le complexe TRiC moi je le vois comme une boite et elle encapsule les protéines et elle utilise de l’ATP pour donner une bonne conformation à la protéine et qui est après libérée. Voila (j’espère que j’ai pas dis n’importe quoi ) PetiteComète and Salmantibio 1 1 Quote
PauliNébuline Posted November 3, 2024 Author Posted November 3, 2024 Re Je me demandais juste c'est hsp70 ou hsc70? Là tu as dit hsp, dans le poly du TAT c'est hsp et dans le cours du prof (diapo 12) c'est hsc. Quote
Responsable Matière Solution Fodiliaque Posted November 4, 2024 Responsable Matière Solution Posted November 4, 2024 Le 01/11/2024 à 11:03, marinopharyngite a dit : Coucou, Alors de ce que j’ai compris on a 2 protéines chaperonnes et un complexe qui vont du coup aider à replier les protéines mal repliées. Hsp40 reconnaît les protéines mal repliée et va se lier à elles pour éviter que plusieurs protéines s’agglutinent entre elles et elle amène la protéine défectueuse à Hsp70 qui va elle se lier aux parties hydrophobes exposées de la protéine. Elle va ensuite libérer de l’ADP ce qui va permettre de reformer une structure de la protéine correcte. Du coup hsp40 cible et hsc70 répare en quelque sorte. Pour le complexe TRiC moi je le vois comme une boite et elle encapsule les protéines et elle utilise de l’ATP pour donner une bonne conformation à la protéine et qui est après libérée. Voila (j’espère que j’ai pas dis n’importe quoi ) Bonjour bonjour, en effet je confirme la réponse apportée. Juste pour la petite précision , sur comment les protéines chaperonnes arrivent à reconnaître les protéines mal repliées; en réalité c’est dû à l’exposition d’acides aminées hydrophobes (qui pourraient causer une agglutination). Les acides aminées hydrophobes doivent nécessairement être rangé au centre des protéines (surtout vrai si c’est une protéine circulante…). Concernant le complexe TRiC, c’est donc une « boite » plutôt un ensemble de sous unités protéiques qui en s’assemblent vont laisser un « creux » au milieu permettant à la protéine mal conformée de se loger et d’ainsi être normalement repliée à la forme native. Il y a 20 heures, PauliNébuline a dit : Re Je me demandais juste c'est hsp70 ou hsc70? Là tu as dit hsp, dans le poly du TAT c'est hsp et dans le cours du prof (diapo 12) c'est hsc. Concernant la différence entre HSP70 et HSC70 ce sont donc deux protéines chaperonnes qui auront la même activité. La seule différence notable est que HSC70 est exprimée de manière constitutive (dans tout les tissus); tandis que HSP70 sera plutôt exprimé en cas de stress subit par la cellule (le stress affectant le repliement de tes protéines). Selon moi tu n’es pas obligé de connaître ce niveau de détail pour l’examen classant, cependant vu que ça te posait problème je me suis quand même permis de t’aiguiller. En espérant t’avoir aidé, bon courage si tu as des questions n’hésites surtout pas l’équipe Biocell se fera un plaisir de t’apporter des réponses ;) nadopamine and PauliNébuline 1 1 Quote
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