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Enzymologie


Go to solution Solved by sofiaspirine,

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Coucou!🤗

Alors déjà la C est vraie parce que si tu regardes sur ta courbe pour une concentration infinie en substrat tu obtiens le Vmax, donc ta vitesse ne va pas changer parce que tu augmentes la quantité en substrat, c'est un phénomène de saturation. En revanche, plus tu mets d'enzyme, plus ta vitesse max augmenter. Si ça peut t'aider, je t'explique avec une formule qui n'est pas vu dans le cours et n'est pas à connaitre mais Vmax = kcat x [E]t avec kcat qui correspond à l'activité enzymatique c'est à dire le nombre de molécule de substrat transformé par molécule d'enzyme par unité de temps et [E]t la concentration en enzyme au cours du temps. Pour faire simple, plus tu auras de molécules enzymatiques, plus tu auras de molécules de substrats transformées par unité de temps et plus ta vitesse sera grande. Si tu as trop de substrat et un nombre fini d'enzyme, ton Vmax lui atteindra un plateau c'est ce qu'on observe dans le cas des courbes michaeliennes. Si A est en plus grande concentration que B, on aura une augmentation du Vmax, c'est bien ce qu'on observe sur la courbe, donc c'est vrai.

 

Pour la D, c'est le même principe que pour tout à l'heure la concentration en substrat ne modifie pas le Vmax donc l'item est faux.

Pour la E, un inhibiteur allostérique va induire d'après votre cours une diminution du Vmax, c'est bien ce qu'on observe dans le cas de B. Pour expliquer plus en détail, notre inhibiteur allostérique va se fixer sur son récepteur ou à côté et induire un changement de conformation qui va inhiber l'action de l'enzyme sur le substrat. Ainsi, on a moins d'enzymes disponibles pour transformer le substrat, donc le Vmax diminue.

 

N'hésite pas s'il te faut plus de précisions et bonne soirée!🥰

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