Colle biochimie

[manoncocyte]

Salut ! Petites questions à propos du sujet d’aujourd’hui : 

QCM 4 - item B : « c’est l’inverse » c’est à dire ??
Ensuite concernant le QCM 6 quelle doit être le raisonnement à voir et la stratégie de résolution à adopter s’il vous plaît ?
Même question pour le QCM 10

Merci à vous bonne soirée !

[Jeannewg]

Salut!

Je te répond QCM par QCM, alors:

 

QCM4 : Le composé est la sérotonine: elle est obtenue d'abord par l’hydroxylation du tryptophane en 5-hydroxytryptophane, puis par décarboxylation du 5-hydroxytryptophane en sérotonine. L'ordre est très important !

 

QCM6 : Pour répondre a ce qcm il faut tout d'abord connaitre la structure de tes acides aminés, ensuite tes formules de calculs de pI.

En gros tout tes acides aminés ont 2 fonctions : une α-carboxylique et une α aminé , ils correspondent a ton pkA(Acide) et pkB(Basique) 

Ici pour ta valine, sa chaine latérale ne possède pas d'autres fonctions ionnisé donc on utilise la 1er formule : pI=(pkA+pkB)/2 = (9,3+2,1)/2= 5,7

Prochaine question, on fait la même chose sauf que ton Asp possède une fonction acide en gamma sur sa chaine latérale. on doit donc utiliser la 2e formule pI=(pkA+pkR)/2 = (2,1+4)/2= 3,05

Donc tu utilise ce fonctionnement pour tout tes AA et le pHi de ta molécule sera la moyenne de pI de tout tes AA.

 

(je te fais le QCM10 dans un post a la suite)

[Jeannewg]

QCM10 : Pour ce qcm il faut connaitre la partie du cours que j'ai mis en pj.

Lys-Thr-Leu-Asn-X-Ala-Y 

Je vais te donner la technique pour trouver X et Y a partir de l'énoncé, je suppose que c'est ce raisonnement que tu cherche :

 

1. bromure de cyanogène qui libère un pentapeptide ainsi qu’un dipeptide : on sait que le Br de Cyanogène coupe après les Méthionines donc : on a X=Méthionine car cela va nous donner un peptide de 5AA d'un coté et de 2AA de l'autre.

 

2. trypsine qui libère un acide aminé et un peptide de 6 acides aminés : Coupe après la lysine et Arg => ne nous apprend rien de plus a part a vérifier les infos qu'on a deja dans notre molécule 

 

3. chimotrypsine n’a aucun effet sur notre peptide: encore une fois aucune info rapportés a part vérifier si on a pas d'AA aromatiques dans notre peptide ! on ne compte pas le dernier car en effet vu que ca coupe APRES, on ne peut pas savoir si Y est aromatique ou non

 

Donc pour la A. : un AA pèse 110 DA donc 7*110= 770 FAUX

B. : X=Méthionine qui possède bien un grp thio-ether VRAI

C. C'est la tyrosine qui est précurseur de la dopamine pas la methionine FAUX

D. On a aucune info sur Y donc VRAI

E. liaisons peptidique = relient 2 AA VRAI

 

Voila voila j'espère que ca a pu t'aider !

 

 

[Loïstamine]

  On 10/28/2024 at 8:11 PM, Jeannewg said:

QCM6 : Pour répondre a ce qcm il faut tout d'abord connaitre la structure de tes acides aminés, ensuite tes formules de calculs de pI.

En gros tout tes acides aminés ont 2 fonctions : une α-carboxylique et une α aminé , ils correspondent a ton pkA(Acide) et pkB(Basique) 

Ici pour ta valine, sa chaine latérale ne possède pas d'autres fonctions ionnisé donc on utilise la 1er formule : pI=(pkA+pkB)/2 = (9,3+2,1)/2= 5,7

Prochaine question, on fait la même chose sauf que ton Asp possède une fonction acide en gamma sur sa chaine latérale. on doit donc utiliser la 2e formule pI=(pkA+pkR)/2 = (2,1+4)/2= 3,05

Expand  

 

Coucou , déjà merci pour ton explication même si c'était pas mon post parce que j'ai vraiment mieux compris grâce à toi 

Je voulais savoir si tu pouvais aussi m'expliquer pour les items C et E (toujours dans le QCM 6) s'il te plait, parce que je comprend vraiment pas comment je suis censée raisonner ici 

Ça à pas l'air si compliqué mais je pense que j'ai du mal à le visualiser... 

[Momow]

Salut !

Alors pour la C il est important tout d'abord de comprendre qu'une colonne échangeuse d'anions est un type de chromatographie qui sépare les molécules en fonction de leurs charges. Elle contient une résine avec des groupes fonctionnels chargés positivement, qui attirent et retiennent les molécules chargées négativement (anions) présentes dans l'échantillon.

Ainsi en modifiant le pH ou la concentration en ions de la solution d'élution, on réduit les interactions entre la résine et les molécules retenues. Cela permet de détacher et de récupérer les anions selon leur charge=> les molécules les moins négatives s’éluent en premier, tandis que celles qui sont fortement anioniques restent plus longtemps fixées dans la colonne.

On va donc s'intéressé au pHi des différents AA, en gros  si le pH est inférieur au pHi l'AA sera plus protoné donc chargé positivement à l'inverse il sera chargé négativement si le pH est supérieur à celui si.

On a :

pHi(Val)= 5,7 => il a été calculé avant 

pour le reste on utilise les formules du cours :

pHi(Lys)=(9,3+10,5)/2= 9,9

pHi(Asp)=(2,1+4)/2 = 3,05

Ainsi à pH=7:

Asp est négatif, la Val aussi mais la Lys est toujours positif donc non retenu par la colonne.

 

Pour la E on part d'un pH grand (où tous les AA sont fixé) et on descend petit à petit en pH. 

Donc la Lys est élué en 1ère puis il y a la Val et enfin l'Asp 

 

n'hésite pas si ce n'est pas clair.

Bonne journée 

 

[Loïstamine]

  On 10/29/2024 at 9:38 AM, Momow said:

Salut !

Alors pour la C il est important tout d'abord de comprendre qu'une colonne échangeuse d'anions est un type de chromatographie qui sépare les molécules en fonction de leurs charges. Elle contient une résine avec des groupes fonctionnels chargés positivement, qui attirent et retiennent les molécules chargées négativement (anions) présentes dans l'échantillon.

Ainsi en modifiant le pH ou la concentration en ions de la solution d'élution, on réduit les interactions entre la résine et les molécules retenues. Cela permet de détacher et de récupérer les anions selon leur charge=> les molécules les moins négatives s’éluent en premier, tandis que celles qui sont fortement anioniques restent plus longtemps fixées dans la colonne.

On va donc s'intéressé au pHi des différents AA, en gros  si le pH est inférieur au pHi l'AA sera plus protoné donc chargé positivement à l'inverse il sera chargé négativement si le pH est supérieur à celui si.

On a :

pHi(Val)= 5,7 => il a été calculé avant 

pour le reste on utilise les formules du cours :

pHi(Lys)=(9,3+10,5)/2= 9,9

pHi(Asp)=(2,1+4)/2 = 3,05

Ainsi à pH=7:

Asp est négatif, la Val aussi mais la Lys est toujours positif donc non retenu par la colonne.

 

Pour la E on part d'un pH grand (où tous les AA sont fixé) et on descend petit à petit en pH. 

Donc la Lys est élué en 1ère puis il y a la Val et enfin l'Asp 

Expand  

 

Oh d'accord ! Oui c'est vraiment beaucoup plus clair !!!

Merci beaucoup 

Juste est ce que ici cela fonctionne comme ça car c'est une chromatographie échangeuse d'anions ? et dans ce cas là ce serait l'inverse pour une chromatographie échangeuse de cations ? ou pas du tout  ?

[Momow]

Oui c'est bien l'inverse pour la chromatographie échangeuse de cations, si on reprend nos AA :

pHi(Val)= 5,7

pHi(Lys)=(9,3+10,5)/2= 9,9

pHi(Asp)=(2,1+4)/2 = 3,05

Ici le premier AA élué est bien l'Asp puis il y a la Val et enfin la Lys et donc si tu reprend le schéma du pH l'élution se fait du pH le plus petit vers le plus grand. 

Bon courage !

[Loïstamine]

  On 10/29/2024 at 10:14 AM, Momow said:

Oui c'est bien l'inverse pour la chromatographie échangeuse de cations, si on reprend nos AA :

pHi(Val)= 5,7

pHi(Lys)=(9,3+10,5)/2= 9,9

pHi(Asp)=(2,1+4)/2 = 3,05

Ici le premier AA élué est bien l'Asp puis il y a la Val et enfin la Lys et donc si tu reprend le schéma du pH l'élution se fait du pH le plus petit vers le plus grand. 

Bon courage !

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Ok super !!!  Je pense que j'ai bien compris !

Merci beaucoup de m'avoir expliqué 

Bon après-midi 

[manoncocyte]

Merci beaucoup vous êtes géniaux

C’est hyper clair et ça paraît beaucoup plus simple maintenant ! 

Bonne après midi