La translocation co-traductionnelle

[manoncocyte]

Salut ! Dans un des QCM, vous dites que :

 

« Une protéine transloquée de façon co-traductionnelle ne peut posséder un seul, ou aucun, peptide signal dit clivable. »    Seulement, je n’arrive pas à comprendre comment une protéine peut être reconnue sans peptide signal. Est-ce que quelqu’un pourrait m’expliquer s’il vous plaît ?

[zoz.s]

Salut @manoncocyte, en fait ici l'item peut être mal compris. Le peptide signal permet d'adresser une protéine à un organite (attention, toutes les protéines n'ont pas forcément un peptide signal, cela dépend de la destination de ta protéine).

 

Dans le cours, il faut que tu te rappelles qu'une protéine transmembranaire transloquée de façon co-traductionnelle peut :

- soit posséder ou non un peptide signal clivable

- soit posséder plusieurs peptides signal non clivables, dit "d'ancrage".

Donc en fait, les protéines transmembranaires possèdent un peptide signal (ou plusieurs) mais il n'est pas forcément clivable (contrairement aux protéines luminales ou à destinées sécrétoires, qui, elles, ont un peptide signal forcément clivable).

J'espère que c'est un peu plus clair.

[manoncocyte]

Ok d’accord merci ! 

Juste ça veut dire quoi exactement clivable ?

[ÉpiNessrine]

Salut ! 

 

Lorsqu'une protéine est transloquée de manière co-traductionnelle, elle est reconnue par le complexe de translocation (comme le complexe SRP dans le réticulum endoplasmique) grâce à un peptide signal, qui est une séquence d'acides aminés spécifique en début de chaîne.

Ici on te parle de peptide signal CLIVABLE ! On ne te demande pas si la protéine peut être reconnue avec ou sans peptide mais si elle peut être reconnue avec ou sans peptide signal CLIVABLE.

Le terme « clivable » signifie donc que ce peptide signal peut être coupé (ou non) après que la protéine ait été transloquée dans le réticulum endoplasmique (RE).

Ainsi, il existe deux cas de figure concernant le peptide signal clivable : 

1. Protéine avec peptide signal clivable : Dans ce cas, le peptide signal est clivé (coupé) une fois que la translocation dans le RE est terminée. Ce peptide signal est situé en début de chaîne (N-terminal).
2.  Absence de peptide signal clivable  : Il peut arriver qu’une protéine n’ait pas de peptide signal clivable car elle utilise une séquence transmembranaire interne pour être transloquée. Ce type de séquence peut permettre l'insertion dans la membrane mais n'est pas « clivable », car elle fait partie intégrante de la structure finale de la protéine.

Pour te donner un exemple, selon le type de protéine transmembranaire elles auront un peptide signal clivable ou pas de peptide signal clivable. Par contre les protéines à destinée luminale ou sécrétoire ont obligatoirement un seul peptide signal clivable. 

La présence de peptide signal clivable dépend donc de la destination finale de la protéine. 

 

Parfois on a des protéines avec un peptide signal non clivable : la protéine peut avoir une séquence signal intégrée qui n'est pas en position N-terminale mais plutôt dans une région plus interne. Cette séquence signal reste attachée et sert également d'ancrage pour fixer la protéine à la membrane du RE. On parle alors de peptide signal d'ancrage. C'est le cas par exemple des protéines multipass et singlepass qui ont autant de peptides signal d'ancrage que de domaines transmembranaires.                                                                                                                                                                                                                                                           

 

J'espère t'avoir aidée ! 

Bon courage pour tes révisions !! 

[manoncocyte]

D’accord en fait c’est super simple !! J’ai tout compris 

Merci beaucoup à vous deux pour vos explications, cœur sur vous c’était hyper clair

Bonne fin de weekend