Pndforlife Posted October 8 Posted October 8 Bonsoir, il y a une notion que je n’arrive pas bien à saisir sur le contrôle qualité du RE. Je n’arrive pas bien à saisir à quoi correspondent ces oligo saccharides N liées sur lesquels ils viennent agir les enzymes glycosylase et UGGT.. est-ce que c’est ceux qui sont rajoutés lors des N glycosylations ? Mais dans ce cas, ça voudrait dire que ce serait seulement les protéines N glycosylées qui seraient vérifiées et ça me paraît bizarre. Pouvez vous m’éclairer ? Quote
Tuteur Clem_encéphale Posted October 8 Tuteur Posted October 8 Salut, salut, la biocell c'est un vrai casse-tête pour beaucoup d'étudiants. Je vais essayer de démêler tout ça. (pour te répondre je me suis appuyais sur mes cours de l'année dernière donc si je vais trop dans la précision par rapport à cette année pas besoin de l'apprendre) sur ce pour commencer: La N-glycosylation est un processus de modification post-traductionnelle qui a lieu dans le RE. Elle consiste à ajouter des chaînes d’oligosaccharides (14 sucres) sur le groupe amine (NH₂) de l’asparagine d’une protéine ( plus exactement sur l'asparagine d'une séquence consensus Asn-X-Ser/Thr (où X peut être n’importe quel acide aminé sauf la proline) Le RE dispose d’un mécanisme de contrôle qualité pour vérifier que les protéines nouvellement synthétisées adoptent la conformation correcte avant de sortir du RE. Cela se base sur la précense ou non d'oligosaccharide. Car en effet il sont modifié par l'action de glycosidases (enzymes qui coupent certains sucres). Lorsqu'une protéine est correctement repliée, les résidus glucose sont complètement éliminés, ce qui permet à la protéine de quitter le RE et de poursuivre son trajet dans la cellule. En revanche, si une protéine n’est pas correctement repliée, l’enzyme UGGT (UDP-glucose glycoprotéine glucosyltransférase) peut réajouter un résidu glucose à l'oligosaccharide. Cela permet à la protéine d’interagir de nouveau avec les chaperons du RE, comme la calnexine et la calréticuline (qui sont très affines avec les sucres), pour tenter un repliement correct. (sinon élimination par le protéasome) Enfin, ce mécanisme de contrôle qualité basé sur l’ajout et le retrait des résidus glucose concerne spécifiquement les protéines qui ont été N-glycosylées. Cela peut sembler restreint, mais il est important de noter que la N-glycosylation est une modification fréquente et cruciale pour de nombreuses protéines qui traversent le RE (notamment les protéines membranaires et sécrétées). Ce système assure donc une vérification de la qualité d'un grand nombre de protéines. En bref: Les oligosaccharides N-liés sont effectivement ceux qui sont ajoutés lors de la N-glycosylation des protéines dans le RE. Les enzymes glycosidases et UGGT agissent sur ces oligosaccharides pour vérifier le repliement des protéines.(en fonction de si il y a pas de sucre = bien repliée et plus de sucre = mal repliée) Ce mécanisme de contrôle qualité concerne principalement les protéines N-glycosylées, mais ce n’est pas surprenant car la plupart des protéines qui passent par le RE subissent ce type de glycosylation. Voilà j'espère t'avoir aidé et si un tuteur Biocell peut confirmer mes dires ce serait parfait ! Bonne soirée à toi et bonne chance ! :) Fodiliaque and ÉpiNessrine 1 1 Quote
Tuteur Solution ÉpiNessrine Posted October 8 Tuteur Solution Posted October 8 (edited) Bonsoir ! Dans le RE le système de contrôle qualité se base sur la N-glycosylation des protéines. En effet la plupart des protéines du RE portent des résidus glucidiques attachés de façon covalente, ces résidus seront alors N glycosylés. Donc oui les protéines vérifiées seront les protéines N glycosylées mais elles le sont presque toutes donc ça ne change presque rien ! La N glycosylation se base donc sur ces résidus glucidiques portés par quasi toutes les protéines du RE. Par la suite, la N-glycosylation consiste à la synthèse d'un oligosaccharide de 14 sucres. (tu peux re voir le mécanisme de N-glycosylation à la page 8 du cours pour plus de détails). Après avoir subit la N glycosylation , des enzymes comme les glycosydases et l'UGGT interviennent afin de vérifier le bon repliement des protéines. L'ajout de motifs glucidiques correspond à une protéine mal repliée tandis que quand les sucres sont élagués, la protéine est correctement repliée ! Cela correspond donc au contrôle qualité des protéines du RE. J'espère t'avoir éclairé ! N'hésite pas si tu as d'autres questions ! Bonne soirée :) il y a 11 minutes, Clem_encéphale a dit : Salut, salut, la biocell c'est un vrai casse-tête pour beaucoup d'étudiants. Je vais essayer de démêler tout ça. (pour te répondre je me suis appuyais sur mes cours de l'année dernière donc si je vais trop dans la précision par rapport à cette année pas besoin de l'apprendre) sur ce pour commencer: La N-glycosylation est un processus de modification post-traductionnelle qui a lieu dans le RE. Elle consiste à ajouter des chaînes d’oligosaccharides (14 sucres) sur le groupe amine (NH₂) de l’asparagine d’une protéine ( plus exactement sur l'asparagine d'une séquence consensus Asn-X-Ser/Thr (où X peut être n’importe quel acide aminé sauf la proline) Le RE dispose d’un mécanisme de contrôle qualité pour vérifier que les protéines nouvellement synthétisées adoptent la conformation correcte avant de sortir du RE. Cela se base sur la précense ou non d'oligosaccharide. Car en effet il sont modifié par l'action de glycosidases (enzymes qui coupent certains sucres). Lorsqu'une protéine est correctement repliée, les résidus glucose sont complètement éliminés, ce qui permet à la protéine de quitter le RE et de poursuivre son trajet dans la cellule. En revanche, si une protéine n’est pas correctement repliée, l’enzyme UGGT (UDP-glucose glycoprotéine glucosyltransférase) peut réajouter un résidu glucose à l'oligosaccharide. Cela permet à la protéine d’interagir de nouveau avec les chaperons du RE, comme la calnexine et la calréticuline (qui sont très affines avec les sucres), pour tenter un repliement correct. (sinon élimination par le protéasome) Enfin, ce mécanisme de contrôle qualité basé sur l’ajout et le retrait des résidus glucose concerne spécifiquement les protéines qui ont été N-glycosylées. Cela peut sembler restreint, mais il est important de noter que la N-glycosylation est une modification fréquente et cruciale pour de nombreuses protéines qui traversent le RE (notamment les protéines membranaires et sécrétées). Ce système assure donc une vérification de la qualité d'un grand nombre de protéines. En bref: Les oligosaccharides N-liés sont effectivement ceux qui sont ajoutés lors de la N-glycosylation des protéines dans le RE. Les enzymes glycosidases et UGGT agissent sur ces oligosaccharides pour vérifier le repliement des protéines.(en fonction de si il y a pas de sucre = bien repliée et plus de sucre = mal repliée) Ce mécanisme de contrôle qualité concerne principalement les protéines N-glycosylées, mais ce n’est pas surprenant car la plupart des protéines qui passent par le RE subissent ce type de glycosylation. Voilà j'espère t'avoir aidé et si un tuteur Biocell peut confirmer mes dires ce serait parfait ! Bonne soirée à toi et bonne chance ! :) J'ai rien à ajouter c'est parfaitement expliqué ! Merci pour ta réponse plus rapide que la mienne !!! Edited October 8 by ÉpiNessrine Clem_encéphale and Fodiliaque 1 1 Quote
Pndforlife Posted October 8 Author Posted October 8 il y a 14 minutes, ÉpiNessrine a dit : Bonsoir ! Dans le RE le système de contrôle qualité se base sur la N-glycosylation des protéines. En effet la plupart des protéines du RE portent des résidus glucidiques attachés de façon covalente, ces résidus seront alors N glycosylés. Donc oui les protéines vérifiées seront les protéines N glycosylées mais elles le sont presque toutes donc ça ne change presque rien ! La N glycosylation se base donc sur ces résidus glucidiques portés par quasi toutes les protéines du RE. Par la suite, la N-glycosylation consiste à la synthèse d'un oligosaccharide de 14 sucres. (tu peux re voir le mécanisme de N-glycosylation à la page 8 du cours pour plus de détails). Après avoir subit la N glycosylation , des enzymes comme les glycosydases et l'UGGT interviennent afin de vérifier le bon repliement des protéines. L'ajout de motifs glucidiques correspond à une protéine mal repliée tandis que quand les sucres sont élagués, la protéine est correctement repliée ! Cela correspond donc au contrôle qualité des protéines du RE. J'espère t'avoir éclairé ! N'hésite pas si tu as d'autres questions ! Bonne soirée :) J'ai rien à ajouter c'est parfaitement expliqué ! Merci pour ta réponse plus rapide que la mienne !!! il y a 23 minutes, Clem_encéphale a dit : Salut, salut, la biocell c'est un vrai casse-tête pour beaucoup d'étudiants. Je vais essayer de démêler tout ça. (pour te répondre je me suis appuyais sur mes cours de l'année dernière donc si je vais trop dans la précision par rapport à cette année pas besoin de l'apprendre) sur ce pour commencer: La N-glycosylation est un processus de modification post-traductionnelle qui a lieu dans le RE. Elle consiste à ajouter des chaînes d’oligosaccharides (14 sucres) sur le groupe amine (NH₂) de l’asparagine d’une protéine ( plus exactement sur l'asparagine d'une séquence consensus Asn-X-Ser/Thr (où X peut être n’importe quel acide aminé sauf la proline) Le RE dispose d’un mécanisme de contrôle qualité pour vérifier que les protéines nouvellement synthétisées adoptent la conformation correcte avant de sortir du RE. Cela se base sur la précense ou non d'oligosaccharide. Car en effet il sont modifié par l'action de glycosidases (enzymes qui coupent certains sucres). Lorsqu'une protéine est correctement repliée, les résidus glucose sont complètement éliminés, ce qui permet à la protéine de quitter le RE et de poursuivre son trajet dans la cellule. En revanche, si une protéine n’est pas correctement repliée, l’enzyme UGGT (UDP-glucose glycoprotéine glucosyltransférase) peut réajouter un résidu glucose à l'oligosaccharide. Cela permet à la protéine d’interagir de nouveau avec les chaperons du RE, comme la calnexine et la calréticuline (qui sont très affines avec les sucres), pour tenter un repliement correct. (sinon élimination par le protéasome) Enfin, ce mécanisme de contrôle qualité basé sur l’ajout et le retrait des résidus glucose concerne spécifiquement les protéines qui ont été N-glycosylées. Cela peut sembler restreint, mais il est important de noter que la N-glycosylation est une modification fréquente et cruciale pour de nombreuses protéines qui traversent le RE (notamment les protéines membranaires et sécrétées). Ce système assure donc une vérification de la qualité d'un grand nombre de protéines. En bref: Les oligosaccharides N-liés sont effectivement ceux qui sont ajoutés lors de la N-glycosylation des protéines dans le RE. Les enzymes glycosidases et UGGT agissent sur ces oligosaccharides pour vérifier le repliement des protéines.(en fonction de si il y a pas de sucre = bien repliée et plus de sucre = mal repliée) Ce mécanisme de contrôle qualité concerne principalement les protéines N-glycosylées, mais ce n’est pas surprenant car la plupart des protéines qui passent par le RE subissent ce type de glycosylation. Voilà j'espère t'avoir aidé et si un tuteur Biocell peut confirmer mes dires ce serait parfait ! Bonne soirée à toi et bonne chance ! :) Ahhhhhh ok merci beaucoup à vous deux !!! Je n’avais pas du tout compris ça tout est plus clair merci Fodiliaque and ÉpiNessrine 1 1 Quote
emiliee Posted October 8 Posted October 8 Bonjour, je me posais la même question et c’est beaucoup plus clair sur ce point là par contre je comprend pas parce qu’après on nous parle de l appareil de golgi comme quoi la zone cis golgi permet l’élagage des N-glycosylations réalisées dans le RE or si j’ai bien compris une fois que la protéine a sa bonne conformation c’est à dire qu’elle n’a plus le N glycosylé, elle est transporté vers l’appareil de golgi. Ou bien j’ai mal compris la phrase du cours Quote
xlala Posted October 8 Posted October 8 il y a 4 minutes, emiliee a dit : Bonjour, je me posais la même question et c’est beaucoup plus clair sur ce point là par contre je comprend pas parce qu’après on nous parle de l appareil de golgi comme quoi la zone cis golgi permet l’élagage des N-glycosylations réalisées dans le RE or si j’ai bien compris une fois que la protéine a sa bonne conformation c’est à dire qu’elle n’a plus le N glycosylé, elle est transporté vers l’appareil de golgi. Ou bien j’ai mal compris la phrase du cours Dans l'appareil de golgi tu as la o glycosilation qui est la suite de la n glycosylations déjà produite dans le RE avant d'arriver. Bon courage! Quote
Tuteur ÉpiNessrine Posted October 8 Tuteur Posted October 8 il y a 7 minutes, emiliee a dit : Bonjour, je me posais la même question et c’est beaucoup plus clair sur ce point là par contre je comprend pas parce qu’après on nous parle de l appareil de golgi comme quoi la zone cis golgi permet l’élagage des N-glycosylations réalisées dans le RE or si j’ai bien compris une fois que la protéine a sa bonne conformation c’est à dire qu’elle n’a plus le N glycosylé, elle est transporté vers l’appareil de golgi. Ou bien j’ai mal compris la phrase du cours Bonsoir, Alors, si on reprend la N-glycosylation des protéines du RE permet de vérifier leur repliement. Donc : Les protéines mal repliées sont retenues dans le RE pour être corrigées ou dégradées via le système de dégradation associé au réticulum endoplasmique. Les protéines correctement repliées continuent leur maturation dans l'appareil de Golgi. En fait, pour les protéines correctement repliées on a un début de l'élagage dans le RE et ensuite les protéines sont transportées vers le Golgi et notamment le cis-Golgi où l'élagage va se poursuivre. Dans l'appareil de Golgi on va avoir une modification et complexification des sucres présents sur ces protéines. Donc la N-glycosylation a lieu à la fois dans le RE et le Golgi. Elle débute dans le RE et se termine dans le Golgi. J'espère t'avoir éclairé ! il y a 5 minutes, xlala a dit : Dans l'appareil de golgi tu as la o glycosilation qui est la suite de la n glycosylations déjà produite dans le RE avant d'arriver. Bon courage! Attention la N- glycosylation et la O-gycosylation sont deux mécanismes différents ! Elles ne vont pas faire de modifications sur le même AA : la N-glycosylation cible une Asparagine alors que la O-glycosylation cible une Sérine ou une Thréonine. De plus la N-glycosylation a lieu à la fois dans le RE et l'Appareil de Golgi tandis que la O-glycosylation a lieu exclusivement dans le Golgi. Donc la O-glycosylation n'est pas une "suite" de la N-glycosylation, ce sont deux mécanismes différents. Fodiliaque, PetiteComète and xlala 2 1 Quote
xlala Posted October 8 Posted October 8 il y a 11 minutes, ÉpiNessrine a dit : Bonsoir, Alors, si on reprend la N-glycosylation des protéines du RE permet de vérifier leur repliement. Donc : Les protéines mal repliées sont retenues dans le RE pour être corrigées ou dégradées via le système de dégradation associé au réticulum endoplasmique. Les protéines correctement repliées continuent leur maturation dans l'appareil de Golgi. En fait, pour les protéines correctement repliées on a un début de l'élagage dans le RE et ensuite les protéines sont transportées vers le Golgi et notamment le cis-Golgi où l'élagage va se poursuivre. Dans l'appareil de Golgi on va avoir une modification et complexification des sucres présents sur ces protéines. Donc la N-glycosylation a lieu à la fois dans le RE et le Golgi. Elle débute dans le RE et se termine dans le Golgi. J'espère t'avoir éclairé ! Attention la N- glycosylation et la O-gycosylation sont deux mécanismes différents ! Elles ne vont pas faire de modifications sur le même AA : la N-glycosylation cible une Asparagine alors que la O-glycosylation cible une Sérine ou une Thréonine. De plus la N-glycosylation a lieu à la fois dans le RE et l'Appareil de Golgi tandis que la O-glycosylation a lieu exclusivement dans le Golgi. Donc la O-glycosylation n'est pas une "suite" de la N-glycosylation, ce sont deux mécanismes différents. Quote
Pauline_olvs Posted October 10 Posted October 10 (edited) Bonjour, je ne comprend pas , pourquoi faire la N-glucolysation ( ajout d’un oligosaccharide ) si c’est pour l’enlever par la suite ? ou bien il n’est pas enlever il est juste indétectable grâce au repliment ? je pense que je n’est rien compris Edited October 10 by Pauline_olvs Quote
Tuteur PetiteComète Posted October 10 Tuteur Posted October 10 (edited) Alors en lisant les messages du dessus tu as déjà certainement eu pleins d'informations sur le cours ou du moins sur cette partie là du cours donc je pense que ça devrait t'aider en partie a comprendre ce chapitre mais sinon pas de panique on est là. Pour répondre à ta question : Comme dit plus haut, certaines protéine ont besoin d'être N glycosylées et ceci a lieu dans le RE (à ne pas confondre avec la O-glycosylation). C'est donc une modification post traductionnelle. Concrètement cette Glycosylation c'est le dépot d'un oligosaccharide composé de 14 sucres. Cette N-glycosylation favorise le bon repliement des protéines. Toujours dans le RE : Cependant ceci n'est pas toujours bien fait c'est pour cela qu'il y a un système de vérification, un "controle qualité" : Des enzymes (glycosydases et UGGT) vont venir modifier les sucres déposés (à savoir donc une partie de l'oligosaccharide composé de 14 sucres). Ces modifications sont aussi appelées élagage dans ton cours (d'où ta question je suppose) cependant ici il ne faut pas comprendre ce terme comme l'élimination de tout le complexe et donc comme l'élimination de la N-glycosylation dans son entièreté mais bien comme une suppression de quelques sucres spécifiques et non pas tous : donc on enlève pas toute la N-glycozylation mais on l'a modifie pour lui permettre de : - être reconnue par des lectines - être reconnue par des chaperonnes Cette N-glycosylation une fois modifiée va donc assurer un repliement correct des protéines (et non pas juste le favoriser comme avant). Mais comme rien n'est parfait : Si la protéines est bien repliée, elle est envoyée au Golgi. Si la protéine présente des anomalies elle va être sortie du RE afin d'etre dégradée par le protéasome dans le cytoplasme (cf cours cytosol). Que se passe t-il dans l'appareil de Golgi ? Il va y avoir encore une modification de cette N-glycosylation : un élagage, des glycosylations secondaires et parfois même des sulfatations et des phosphorylations de cette chaine d'oligossacharides. Voilà, j'espère avoir répondue à ta question, n'hésite pas à créer un nouveau sujet à part entière ou à renvoyer un message ici si tu as d'autres questions sur ce point. Edited October 10 by PetiteComète ÉpiNessrine, Fodiliaque, Tytyne and 2 others 2 2 1 Quote
Pauline_olvs Posted October 15 Posted October 15 Le 10/10/2024 à 21:37, PetiteComète a dit : Alors en lisant les messages du dessus tu as déjà certainement eu pleins d'informations sur le cours ou du moins sur cette partie là du cours donc je pense que ça devrait t'aider en partie a comprendre ce chapitre mais sinon pas de panique on est là. Pour répondre à ta question : Comme dit plus haut, certaines protéine ont besoin d'être N glycosylées et ceci a lieu dans le RE (à ne pas confondre avec la O-glycosylation). C'est donc une modification post traductionnelle. Concrètement cette Glycosylation c'est le dépot d'un oligosaccharide composé de 14 sucres. Cette N-glycosylation favorise le bon repliement des protéines. Toujours dans le RE : Cependant ceci n'est pas toujours bien fait c'est pour cela qu'il y a un système de vérification, un "controle qualité" : Des enzymes (glycosydases et UGGT) vont venir modifier les sucres déposés (à savoir donc une partie de l'oligosaccharide composé de 14 sucres). Ces modifications sont aussi appelées élagage dans ton cours (d'où ta question je suppose) cependant ici il ne faut pas comprendre ce terme comme l'élimination de tout le complexe et donc comme l'élimination de la N-glycosylation dans son entièreté mais bien comme une suppression de quelques sucres spécifiques et non pas tous : donc on enlève pas toute la N-glycozylation mais on l'a modifie pour lui permettre de : - être reconnue par des lectines - être reconnue par des chaperonnes Cette N-glycosylation une fois modifiée va donc assurer un repliement correct des protéines (et non pas juste le favoriser comme avant). Mais comme rien n'est parfait : Si la protéines est bien repliée, elle est envoyée au Golgi. Si la protéine présente des anomalies elle va être sortie du RE afin d'etre dégradée par le protéasome dans le cytoplasme (cf cours cytosol). Que se passe t-il dans l'appareil de Golgi ? Il va y avoir encore une modification de cette N-glycosylation : un élagage, des glycosylations secondaires et parfois même des sulfatations et des phosphorylations de cette chaine d'oligossacharides. Voilà, j'espère avoir répondue à ta question, n'hésite pas à créer un nouveau sujet à part entière ou à renvoyer un message ici si tu as d'autres questions sur ce point. Ok merci beaucoup désolée pour la réponse tardive. donc si j’ai bien compris seulement une partie va être retirée de l’oligosaccharide enfin que la protéine puisse se replier correctement. ‘et part la suite si les chaperonnes les détectés cela veux dire que la protéine n’est pas conforme. c’est bien cela ? PetiteComète 1 Quote
Recommended Posts
Join the conversation
You can post now and register later. If you have an account, sign in now to post with your account.
Note: Your post will require moderator approval before it will be visible.