Question biochimie P1

[Pany_K]

Salut! Je viens de faire quelques QCM en biochimie ce soir (protéines, peptides, etc.), et il y a deux items que je n'ai pas compris :

Une protéine peut être dénaturée en présence de SDS.

On retrouve majoritairement des domaines bêta purs dans les cytochromes

 

[Von]

Salut ! 

 

il y a 24 minutes, Pany_K a dit :

Une protéine peut être dénaturée en présence de SDS.

Effectivement c’est vrai, le SDS est un détergent, il permet de défaire les regroupements hydrophobes et aussi de séparer les liaisons formants les structures quaternaires. Dénaturer veut dire défaire, déplier, décomposer.

 

 

il y a 25 minutes, Pany_K a dit :

On retrouve majoritairement des domaines bêta purs dans les cytochromes

C’est Faux. Les cytochromes (qui sont des enzymes responsables de la dégradations des médicaments) sont des protéines qui sont construite avec des hélices α. Pour rappel, hélice α et feuillet ß sont deux types de structure secondaire d’une protéine. Les cytochromes sont donc α pur et non ß.

 

Bonne soirée et bon courage !

[capasspasut3]

il y a 24 minutes, Pany_K a dit :

Salut! Je viens de faire quelques QCM en biochimie ce soir (protéines, peptides, etc.), et il y a deux items que je n'ai pas compris :

Une protéine peut être dénaturée en présence de SDS.

On retrouve majoritairement des domaines bêta purs dans les cytochromes

 

Bonjour Oui, une protéine peut être dénaturée en présence de SDS . Le SDS est un détergent anionique couramment utilisé en biochimie et biologie moléculaire dans des manipulations je pense que l'on vous détaillera plus ça au s2 si je ne me trompe pas . mais garde en gros en tête que le sds permet le dépliement de la structure tridimensionnelle d'une protéine  (en gros Le SDS interagit avec les chaînes latérales des acides aminés dans la protéine, en particulier les résidus hydrophobes. En se liant aux parties hydrophobes de la protéine, le SDS perturbe les interactions hydrophobes internes qui maintiennent la structure tertiaire et quaternaire de la protéine, provoquant ainsi son dépliement.)  ensuite en se liant au résidus des acides aminés il confère une charge négative à la prot et du coup les protéines  se comportent de manière plus uniforme sous un champ électrique. (jai beaucoup détailler mais ce que tu dois retenir Le SDS est couramment utilisé dans l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide  pour séparer les protéines en fonction de leur taille. Étant donné que le SDS dénature la protéine et lui confère une charge négative proportionnelle à sa longueur, les protéines se séparent en fonction de leur poids moléculaire lorsque le gel est soumis à un champ électrique.