Crevette2kl Posted May 13 Share Posted May 13 Bonsoir ! Excusez moi de vous dérangez, mais j'aimerai avoir quelques précisiosn concernant l'enzymologie. Tout d'abord j'aimerai savoir exactement quand est ce que l'on sait quand il s'agit d'un effecteur inhibiteur ou activateur (il s'agit des deux derniers items) Et enfin dans mon cours j'ai noté : - lorsque nous avons un Km qui change (lorsque celui-ci augmente on a une diminution de l'affinité de l'enzyme en susbtrat - Lorsque le Km change mais que le Vmax reste le même nous avons affaire à un inhibiteurs compétitifs - Lorsque notre Km reste inchangé mais que nous avons un Vmax qui change nous avons un inhibiteurs NON compétitifs En ayant noté cela et regardé la correction (vrai/faux sans justification) de ce TD, l'item A est compté faux. Est-ce que c'est parce que le Km est diminué et dans ce cas là, on ne peut pas considérer qu'il s'agissent d'un inhibiteurs compétitif bien que le Vmax reste inchangé ? Dernière question et je ne vous embête plus :/ (je suis désolée de vous ennuyer avec ça ... La constance de Michaelis est égal à 1/2vmax ? Merci beaucoup pour votre réponse Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Anonymous Posted May 13 Solution Share Posted May 13 (edited) @Crevette2kl Coucou ! je vais essayer de répondre à tes questions en attendant un tuteur Il y a 2 heures, Crevette2kl a dit : quand est ce que l'on sait quand il s'agit d'un effecteur inhibiteur ou activateur Inhibiteur non compétitif : -> Le Km ne varie pas : même abscisse à l'origine -> Vmax varie (elle diminue) : en représentation de Lineweaver-Burk il prendra une valeur plus élevée (parce ce qu'on est à l'inverse) Inhibiteur compétitif : -> Le Km varie plus on met d'inhibiteur et plus il est grand -> Vmax reste inchangé (même ordonné à l'origine en Lineweaver-Burk) l'enzyme est saturable Le Km il sert à nous renseigner sur l'affinité : Si il tend vers l'infini = l'affinité baisse Si il tend vers 0 = l'affinité augmente Il y a 2 heures, Crevette2kl a dit : il s'agit des deux derniers items Pour l'item D : Je dirais que par rapport aux données de l'énoncé on a Km qui augmente il tend, vers """l'infini""" donc on à l'affinité qui diminue or on sait qu'un activateur accélère l'activité de l'enzyme (le but est d'augmenter aussi son affinité je suppose, et c'est l'inverse d'un inhibiteur qui est de diminuer l'activité) donc l'item est faux Pour l'item E : Justement on a dit que si Km tend vers l'infini l'affinité diminue, donc on regarde tout les Km et nous en avons un qui tend vers 0 (boooon c'est un grand terme mais il diminue ) donc si il diminue l'affinité augmente et cela renvoie au rôle d'activateur donc l'expérience 1 est compatible avec la présence d'un effecteur de type activateur du coup l'item est faux Il y a 2 heures, Crevette2kl a dit : Est-ce que c'est parce que le Km est diminué et dans ce cas là, on ne peut pas considérer qu'il s'agissent d'un inhibiteurs compétitif bien que le Vmax reste inchangé ? Du coup par rapport à ça je te renvoie aux deux items expliqué au dessus, mais retiens surtout que Km = connaître Affinité et cela te permet de déterminer la nature de ton effecteur (activateur ou inhibiteur ) Il y a 2 heures, Crevette2kl a dit : La constance de Michaelis est égal à 1/2vmax ? Yep ! f (Km)= Vmax/2 juste attention a bien retenir que c'est l'image de Km qui est égale à Vmax/2 Voilààà j'espère que ça t'auras aidé ^^ Edited May 13 by Anonymous Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Crevette2kl Posted May 14 Author Share Posted May 14 Merci beaucoup pour cette explication incroyable !!! Anonymous 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Anonymous Posted May 14 Share Posted May 14 @Crevette2klavec plaisir !! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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