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Correction qcm 22 item e td aa :


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Bonjour

Je ne comprends pourquoi l'item E du qcm 22 est compté faux sachant qu on sait que l alanine est en C terminal. On sait très bien que le peptide a est coupé par de la trypsine, donc en déduit que le dernier est de la lysine. Est ce parce qu'on ne peut pas en déduire précisément la position entre alanine et cysteine en C ter ? 

Svp.

Screenshot_20240428_192743_Samsung Notes.jpg

  • Ancien Responsable Matière
Posted

Bonsoir @Aud'PASS,

dans cette exercice, on ne développe pas assez la découpe pour pouvoir déterminer l'ordre des acides aminés sur le tripeptide A. On sait effectivement que sur son coté C-Terminal, ce dernier contient la lysine (en témoigne l'activité de la trypsine), on sait alors que le reste du tripeptide est constitué d'1 alanine et d'1 cystéine (cf énoncé); cependant il nous est impossible de déterminer la position de ces 2 derniers au sein du peptide : on ne peut pas conclure sur l'acide aminé présent en N-Terminale !

 

Posted

Merci aussi je ne comprends pas la correction du qcm 46. Pourquoi les items A et C sont comptés vrais or la fonction thiol Cys qui suit l'arginine doit etre du coté N ter ce qui voudrait dire vers la Glycine mais dans ce cas il est compté vrai vers le coté C-ter par rapport à l' Arginine. 

L'orientation de la Cys est elle par rapport au peptide B et dans ce cas cela change tout, quels sont les indices qui donne cela ? 2 tripeptides ? 

Svp ;-)

Screenshot_20240429_112828_Samsung Notes.jpg

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Par ailleurs, je ne comprends pas pourquoi dans ce qcm dont la correction n'est pas détaillée dans le td les items d et e sont comptés vrais car je ne vois pas en quoi l'arginine serait en position Y et en position X une Met puisqu'on précise que l'action du bromure de cyanogène permet d'obtenir un pentapeptide et un acide aminé isolé, donc logiquement la Met serait en N-ter en Y. Quels sont les indices qui permettent de voir qu'on ne peut pas affirmer cela ?

Svp.

Screenshot_20240429_122151_Samsung Notes.jpg

  • Ancien Responsable Matière
  • Solution
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@Aud'PASS Pour le QCM 46, voici la séquence que tu dois déterminer :

https://zupimages.net/viewer.php?id=24/18/ywpm.png

 

Pour le QCM 50, la trypsine et le bromure de cyanogène coupent du coté C terminale de l'acide aminé sensible à leur action. Dans ton explication, tu pars du principe que le peptide t'es représenté dans le sens C terminale -> N terminale, mais que ce passerait-il si tu considérais le peptide représenté dans l'autre sens ?

La lys serait donc en N terminal, suivi de l'arginine; la trypsine isolerait donc bien ces peptides si on met le peptide en contact avec de la trypsine, cependant si une arginine était à la position Y, étant donné qu'il n'y a rien en C terminal, alors dans ce cas rien ne serait coupé; en réalité on ne peut pas déterminer la nature de l'acide aminé Y.

Considérer le peptide dans ce sens est cohérent avec la coupure obtenue avec le bromure de cyanogène, la méthionine serait alors en position X et libérerait le peptide Y seul dans ce cas.

 

PS : les séquences de peptides sont conventionnellement représentées dans le sens N terminal -> C terminal, il n'y avait certes pas d'indication dans l'item mais ça serait très souvent, voire tout le temps comme ça qu'un peptide sera représenté !

 

Bonne soirée !

Posted

D'accord merci beaucoup, je comprends mieux pour le qcm 50, j'étais partie de la logique que Met devait etre en N-ter pour pouvoir etre coupé par le bromure de cyanogène car en C ter ce n'est pas possible.

Posted

Rebonjour, 

Je ne comprends pas pourquoi dans un qcm 5 d'entrainement TD item A, la constante de Michaelis Km n'est pas égale à Vm/2 ? Est-ce uniquement dans le cas des allostériques ?

Je ne vois quels sont les indices qui indiquent cela dans le cours ? 

Svp. Bonne après-midi ;-)

Posted

De plus, je sais distinguer l'inhibition compétitive de la non-compétitive, néanmoins je ne comprends pas dans quels cas on reconnait une enzyme mickaelienne d'une allostérique ? 

On ne peut pas en déduire allostérique = inhibition compétitive et mickaelienne = inhibition non-compétitive ? Svp.

Posted
  On 4/30/2024 at 11:14 AM, Aud'PASS said:

Rebonjour, 

Je ne comprends pas pourquoi dans un qcm 5 d'entrainement TD item A, la constante de Michaelis Km n'est pas égale à Vm/2 ? Est-ce uniquement dans le cas des allostériques ?

Je ne vois quels sont les indices qui indiquent cela dans le cours ? 

Svp. Bonne après-midi ;-)

Expand  

 Ah si je vois peut etre mon erreur, tout simplement Km = la concentration en substrat pour laquelle on est à Vm/2 ?

  • Ancien Responsable Matière
Posted

Coucouuu ! 

 

  On 4/30/2024 at 2:02 PM, Aud'PASS said:

tout simplement Km = la concentration en substrat pour laquelle on est à Vm/2 ?

Expand  

yep c'est ca ! quand on parle de Km on parle d'une valeur de concentration et pas de vitesse, d'où le fait que ce soit faux.

 

 

  On 4/30/2024 at 1:43 PM, Aud'PASS said:

néanmoins je ne comprends pas dans quels cas on reconnait une enzyme mickaelienne d'une allostérique ? 

On ne peut pas en déduire allostérique = inhibition compétitive et mickaelienne = inhibition non-compétitive ? Svp.

Expand  

ici je pense qu'il faut repartir de la définition des enzymes michaeliennes et allostériques.

 

Par définition, une enzyme michaelienne possède un ou plusieurs sites actifs où le substrat se lie, et ces sites sont considérés comme indépendants les uns des autres : la fixation d'un substrat sur un site actif n'affecte pas la fixation du substrat sur un autre site actif. La courbe caractéristique lorsqu'on trace la vitesse de réaction (V) en fonction de la concentration en substrat (S) est une hyperbole.

 

Une enzyme allostérique, quant à elle, possède des sites allostériques en plus de ses sites actifs, ce qui lui confère une régulation supplémentaire. En effet, ces sites allostériques peuvent se lier à des effecteurs allostériques ce qui modifie la conformation globale de l'enzyme (modifie les sites actifs) donc affecte son activité catalytique. Les sites actifs et allostériques sont interdépendants : la liaison d'un substrat ou d'un effecteur à un site peut affecter la conformation et l'activité des autres sites. Ainsi, la courbe de V = f(S) pour une enzyme allostérique donne une sigmoïde.

 

Du coup ca n'a pas vraiment de rapport avec la compétitivité, dans les deux cas il peut avoir lieu une inhibition compétitive ou non compétitive. 

Si tu as rencontré des pb avec un qcm n'hésite pas à le mettre ca sera peut être + clair.

 

Bon couraaaage !

Posted

D'accord merciii beaucoup pour l'explication concise, cependant j'ai une autre question toujours en enzymologie sur les items D et E du TD, je ne comprends pas la correction de la fac dès lors que Vm et Km sont augmentés tous les 2 avec l'effecteur pourquoi ne peut-on pas considérer cet effecteur de type activateur ? 

Par ailleurs, à l'item E pourquoi est-il compté faux puisque certains résultats sont compatibles avec des effecteurs d'inhibition compétitive et non compétitive ?

Svp ;)

Screenshot_20240430_173650_Samsung Notes.jpg

Screenshot_20240430_173743_Samsung Notes.jpg

Posted

Question qui peut paraitre basique mais seulement je ne comprends pas directement pourquoi l'item A du qcm 26 du Td qui énonce que les inhibiteurs compétitifs sont des composés qui prennent la place du substrat au niveau du site catalytique est compté faux sachant que les inhibiteurs compétitifs prennent le meme site de fixation que leur substrat. Y a t il du différence entre ces 2 termes ? 

Svp.

  • Ancien Responsable Matière
Posted

Coucouuu 

 

  On 4/30/2024 at 3:44 PM, Aud'PASS said:

cependant j'ai une autre question toujours en enzymologie sur les items D et E du TD,

Expand  

L'item D est faux car pour savoir s'il s'agit d'un inhibiteur ou d'un activateur, il faut regarder le Km, en gardant bien en tête que celui est inversement proportionnel à l'affinité. Donc lorsque le Km augmente, alors l'affinité diminue : l'effecteur est de type inhibiteur pour l'expérience 1.

 

L'item E est faux car en présence d'un inhibiteur, le Km devrait toujours être supérieur au Km de la condition témoin (Km = 4,1. 10-6 M), or dans l'expérience 1 le Km diminue donc l'affinité augmente : l'effecteur est de type activateur. 

 

 

Ensuite pour cette question : 

 

  On 4/30/2024 at 4:08 PM, Aud'PASS said:

Y a t il du différence entre ces 2 termes ?

Expand  

Oui, dans votre diapo de cours le professeur précise que le site actif d'une enzyme est constitué de deux parties : 

 

- le site de reconnaissance / fixation du substrat, et en l'occurence de l'inhibiteur compétitif

- le site catalytique où a lieu la transformation du substrat.

 

Voilà désolée pour le temps de réponse et bon courage par la suite, si t'as d'autres questions n'hésite pas promis on sera + réactif 

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